do strony głównej       

Energia w reakcjach chemicznych    ^[±²]

---

Wstęp

W dużym skrócie można powiedzieć, że przebieg reakcji chemicznej determinują trzy czynniki: energia wewnętrzna reagujących cząsteczek (generalnie entalpia ΔH), energia "zewnętrzna" określona temperaturą oraz entropia (ΔS).

Przyroda preferuje takie przemiany, które powodują obniżenie energii (ΔH<0) i powiększenie entropii (ΔS>0). Reakcje, które spełniają oba te warunki zachodzą samorzutnie. Do takich reakcji możemy zaliczyć reakcje utlenienia - węgiel samorzutnie przechodzi w CO₂, bowiem zachodzi tu zarówno przypadek obniżenia energii wewnętrznej (reakcja egzotermiczna), jak i podwyższenia entropii (ciało stałe przechodzi w stan gazowy). Jeżeli podczas jakiejś przemiany oba czynniki przeciwdziałają przejściu substratów w produkty - reakcja nie zachodzi spontanicznie i zazwyczaj jest trudna do przeprowadzenia. Najczęściej jednak spotykaną sytuacją jest taka, gdy jeden czynnik sprzyja reakcji a drugi ją hamuje (ΔH<0 ΔS<0  lub  ΔH>0 ΔS>0). O przebiegu reakcji decyduje wówczas sumaryczny wynik tych dwóch działań, określany wartością zwaną entalpią swobodną procesu (czasem określana nazwą: potencjał termodynamiczny)  i obliczaną ze wzoru:

ΔG = ΔH - T·ΔS

Reakcja jest reakcja spontaniczną (może przebiegać samorzutnie) jeżeli wartość ΔG<0.

Różnica entalpii i entropii reakcji, o której była mowa wyżej, to nie jedyne czynniki determinujące przebieg reakcji. Teoria stanu przejściowego (kompleksu aktywnego) opisuje przebieg reakcji jako przejście od substratów (A+B) do produktów (AB) poprzez kompleks aktywny ([AB]*)

A+B —> [AB]* —> AB

Kompleks aktywny nie jest jeszcze produktem, ale nie jest także już substratem. Jest stanem nietrwałym,  a charakteryzuje go wysoka energia. Różnicę między jego energią i energią substratu nazywamy energią aktywacji (E_A). 

Różnica entalpii i entropii danej przemiany chemicznej nie zależy od drogi jaką ta przemiana przebiega, a jedynie dotyczy różnicy między stanem energetycznym substratów i produktów (są to tzw. funkcje stanu) i opisuje teoretyczne możliwości przebiegu danej reakcji. Energia aktywacji określa różnicę energii kompleksu aktywnego i substratów w konkretnych warunkach reakcji i na jej wartość można wpływać, co wykorzystuje się np. poprzez dodawanie do środowiska reakcji katalizatora.

Aby w elementarnej reakcji substraty mogły przejść w produkty musi zajść kilka sprzyjających zdarzeń (w swej istocie zdarzeń losowych, przypadków o prawdopodobieństwie każdego z nich p_i):

• Znalezienie się cząsteczki A i cząsteczki B w tym samym miejscu i czasie

• Posiadanie przez cząsteczkę A i cząsteczkę B odpowiedniej ilości energii, wystarczającej do stworzenia kompleksu aktywnego

• Odpowiednia orientacja cząsteczek względem siebie, tak by grupy reagujące (grupy funkcyjne) mogły wymienić między sobą atomy i wiązania, konieczne do przejścia substratów w produkty

• Skupienie odpowiedniej energii w obrębie grup funkcyjnych (reagujących) w cząsteczkach substratów

• Powstanie kompleksu aktywnego [AB]^*

• Powstanie produktu AB

 To, jak łatwo (szybko) będzie zachodzić konkretna reakcja zależy od sumarycznego prawdopodobieństwa tych zdarzeń. W dużym przybliżeniu można uznać, że prawdopodobieństwo przemiany substratów w produkty będzie równe iloczynowi prawdopodobieństw poszczególnych zdarzeń p_i. Prawdopodobieństwo zamiany substratów na produkty byłoby równe iloczynowi prawdopodobieństw poszczególnych zdarzeń gdyby zdarzenia te były zdarzeniami jednoczesnymi, a tak w rzeczywistości nie jest.

Energia aktywacji

Zgodnie z teorią stanu przejściowego (kompleksu aktywnego) substraty przed przejściem w produkty tworzą kompleks aktywny, nie będący jeszcze produktem, ale jednocześnie będący czymś więcej niż wzbudzonym substratem. Jest to twór, w którym nastąpiły już częściowe przegrupowania, zmiana energii poszczególnych wiązań oraz powstanie zalążków nowych. Kompleks aktywny charakteryzuje się wyższą energia wewnętrzna niż suma substratów czy suma produktów. Zatem substraty, zanim osiągną stan produktów muszą uzyskać energię wewnętrzną odpowiadającą kompleksowi aktywnemu, bez względu na to czy po zakończeniu reakcji energia produktów będzie wyższa (reakcja endotermiczna) czy niższa (reakcja egzotermiczna) od substratów. Ta "energetyczna przeszkoda" na drodze od substratu do produktu jest najczęściej głównym wyznacznikiem szybkości reakcji, całkowicie ją niekiedy uniemożliwiając. Aby ułatwić pokonanie bariery energetycznej związanej z energia aktywacji możemy albo dostarczyć do środowiska reakcji więcej energii (np. ogrzewanie) albo zastosować substancję, która łatwo reaguje z substratem (mała energia aktywacji) a powstały związek łatwo przechodzi w produkt końcowy (także niska energia aktywacji). Substancję, która w ten sposób ułatwia przejście od substratów do produktów nazywamy katalizatorem. Katalizator po przejściu substratów w produkty całkowicie się odtwarza, stąd niekiedy można spotkać się ze sformułowaniem, że katalizator  jest to substancja nie biorąca udziału w reakcji a jedynie ułatwiająca jej przebieg. Jest to sformułowanie bardzo niezręczne, bowiem jak wiemy owo "nie branie udziału w reakcji" polega na tym, że na początku i po zakończeniu reakcji ilość katalizatora jest taka sama.
 

 

Kataliza

Działanie katalizatora polega na "zamianie" jednej dużej energii aktywacji (bez katalizatora) na dwie, lub więcej, mniejszych energii aktywacji. Innymi słowy droga od substratów do produktów zostaje zamieniona na ciąg reakcji elementarnych z udziałem katalizatora, o niskich energiach aktywacji poszczególnych etapów. Cały proces przebiegający przez produkty pośrednie, angażujące katalizator, kończy się produktem pożądanym i odtworzeniem katalizatora, tak, że w efekcie całego procesu katalizator nie zużywa się.

 

Czasami, gdy reakcja biegnie zbyt burzliwie, stosuje się "ujemne" katalizatory, inhibitory, które mają za zadanie zwolnić przebieg gwałtownej reakcji, aby łatwiej było  sterować jej przebiegiem.

Szczególnym rodzajem katalizy chemicznej jest biokataliza enzymatyczna. Enzymy są to substancje białkowe, zawierające grupy hydrofilowe i hydrofobowe, warunkujące, poprzez różnego typu oddziaływania, strukturę przestrzenną białka enzymu. Ta struktura determinuje możliwość tworzenia związków przejściowych z substratami i działanie katalityczne. Determinacja ta jest tak silna, że np. enzymy które katalizują reakcje ze związkami o konfiguracji L  są zupełnie nie aktywne w przypadku identycznych związków, ale o konfiguracji D. Na tej selektywności działania oparta jest cała biochemia, jest to najistotniejszy czynnik, który odróżnia je od "zwykłych" organicznych i nieorganicznych katalizatorów.

Enzymy ze względu na swój białkowy charakter są bardzo wrażliwe na wartość pH środowiska reakcji oraz na temperaturę. Do temperatury denaturacji (zniszczenia struktury przestrzennej) ich działanie rośnie wraz  z temperaturą, powyżej temperatury denaturacji kataliza enzymatyczna zanika całkowicie.

Entalpia

I zasada termodynamiki głosi, że energia nie powstaje z niczego i nie znika, a jedynie przechodzi z układu do otoczenia (np. reakcje egzotermiczne) lub vice versa (np. reakcje endotermiczne). Bardziej precyzyjnie można powiedzieć, że w układzie izolowanym (tzn. takim, który z otoczeniem nie wymienia ani materii ani energii) suma wszystkich rodzajów energii układu pozostaje niezmienna, także wtedy gdy w układzie zachodzą przemiany chemiczne lub inne procesy.

Rodzaje energii układu obejmują energię kinetyczną cząsteczek (energię translacji), energię oscylacji wiązań, energie elektronów, energię oddziaływań międzycząsteczkowych a także energię jąder atomowych. W reakcjach przebiegających bez przemian jądrowych ta ostatnia energia ma wartość stałą.

Ponieważ zdecydowana większość reakcji i procesów chemicznych i fizykochemicznych przebiega w układach otwartych (tzn. takich, które z otoczeniem mogą wymieniać zarówno materię jak i energię, np. kolba reakcyjna) ważnym dla nas jest inne sformułowanie tej zasady, dla układów otwartych:

Zmiana energii wewnętrznej układu otwartego może nastąpić albo na sposób pracy albo na sposób ciepła.

ΔU = Q + W

Gdy w reakcji wydziela się energia (Q), lub układ  wykonuje pracę (W) wartości te przyjmują znak minus, w przeciwnym zaś przypadku, gdy układ ogrzewamy lub na układzie wykonujemy pracę, wartości te opatrujemy znakiem plus. 

Dla procesów izobarycznych (najczęstszy przypadek przeprowadzania reakcji chemicznych) w celu uproszczenia rozważań termodynamicznych (tak, tak! choć to "uproszczenie" może niektórym wydawać się szyderstwem) wprowadzamy nową funkcje stanu zwaną ENTALPIĄ, którą oznaczamy symbolem H i definiujemy:

H = U + pV

Po prostych (?!) przekształceniach (obliczenie różniczki powyższej funkcji i wstawienie za dU wartości różniczki energii wewnętrznej) otrzymujemy wzór

ΔH = Q_r

gdzie Q_r to ciepło reakcji. 

Wykazaliśmy tym sposobem, że w procesach izobarycznych, czyli w zdecydowanej większości reakcji chemicznych, ciepło reakcji jest równe zmianie entalpii i można je w tym przypadku traktować jak funkcje stanu, tzn. że jej wartość (wielkość efektu cieplnego) nie zależy od sposobu przeprowadzenia reakcji a jedynie od stanu początkowego i końcowego reakcji (substratów i produktów). Konstatacja ta jest zgodna z  prawem Hessa, dotyczącym ciepła reakcji pod stałym ciśnieniem lub  w stałej objętości (wówczas ciepło reakcji jest równe zmianie energii wewnętrznej ΔU). Dla reakcji przebiegających w fazie ciekłej lub stałej można przyjąć z dość dobrym przybliżeniem, że ΔH = ΔU = Q_r.

Ponieważ w obliczeniach dotyczących przemian chemicznych interesuje nas przede wszystkim różnica entalpii między substratami a produktami a nie absolutna wartość energii wewnętrznej cząsteczek, przyjęto umownie, że pierwiastki w swym stanie podstawowym, stabilnym, maja entalpię równa zero. Różnicę entalpii pierwiastkowych substratów i produktu będącego związkiem chemicznym nazywamy entalpią tworzenia danego związku. Znalezione doświadczalnie entalpie tworzenia prostych związków podają odpowiednie tablice. Wartości w nich zamieszczane dotyczą entalpii tworzenia w warunkach standardowych i noszą nazwę standardowych entalpii tworzenia ΔH^o₂₉₈.

Standardowe entalpie tworzenia  ΔH^o₂₉₈

 

Dla lepszego zrozumienia zależności ciepła reakcji od standardowych entalpii tworzenia zobacz też zadania:  A; B; C; D; E; F; G

Entropia

II zasada termodynamiki formułowana jest w różny sposób - zawsze jednak mówi o tym samym, że w procesach (reakcjach) samorzutnych rośnie stopień uporządkowania materii i maleje zdolność wykonania pracy. Należy tu jednocześnie przypomnieć, że uporządkowanie w przyrodzie oznacza coś zupełnie przeciwnego niż uporządkowanie "ludzkie", "cywilizacyjne". Najwyższym stopniem uporządkowania w przyrodzie nie jest, tak jak nas uczono: "wszystko na swoim miejscu" lecz raczej - "wszystko wszędzie". Tak więc np. cząsteczki gazu wypełniają całą objętość naczynia w którym zostały zamknięte, aby być "wszędzie", a po otwarciu naczynia wydostają się z niego próbując być jeszcze bardziej "wszędzie". Kryształki jodu, dzięki siłom wiążącym atomy w sieci krystalicznej są strukturą nieuporządkowaną (w rozumieniu "porządku przyrodniczego") i w chwili oderwania się poszczególnych cząsteczek od sieci krystalicznej (sublimacja) przechodzą w stan gazu starającego się wypełnić całą przestrzeń naczynia, a gdy naczynie nie jest zamknięte, to "całego wszechświata".

Dla opisu przebiegu procesów samorzutnych została wprowadzona funkcja termodynamiczna, kolejna funkcja stanu, zwana ENTROPIĄ (S). Zmianę entropii układu w odwracalnym procesie przeniesienia energii na sposób ciepła określa równanie:

^[±²] Na podstawie powyższego wzoru można przyjąć, że entropia opisuje nie tylko ilość przeniesionej energii (Q) ale też warunki w jakich ta ilość została przeniesiona (T). 

Przeanalizujmy model otwartego układu, będącego kryształem o temperaturze T₁, będący jednocześnie częścią układu izolowanego zawierającego gaz o temperaturze T₂ < T₁.

Jeżeli założymy, że pojemności cieplne obu składowych układu izolowanego są tak duże, że ich temperatury nie ulegają zmianie w czasie przepływu niewielkich ilości energii na sposób ciepła od ciała "niebieskiego" do otoczenia "czerwonego", to możemy napisać:

całkowita zmiana entropii układu izolowanego ("zielonego") równa jest sumie zmian, czyli:

a ponieważ T₁ > T₂, to ΔS > 0. Innymi słowy, entropia układu "zielonego" rośnie, gdy energia na sposób ciepła w procesie samorzutnym przepływa z ciała o wyższej temperaturze do ciała o temperaturze niższej. 

Zauważmy, że poczynione na wstępie założenie o niezmienności temperatury obu składników w trakcie tego procesu nie ma żadnego wpływu na ostateczny wniosek o znaku zmiany entropii. Gdyby obie temperatury uległy zmianie (T₁ nieco zmalała a T₂ nieznacznie wzrosła), zawsze T₁ byłaby wyższa niż T₂. 

Zgodnie z II zasadą termodynamiki przepływ energii na sposób ciepła trwać będzie aż do uzyskania równowagi, czyli do czasu aż temperatura "niebieska" i "czerwona" zrównają się. W procesach nieodwracalnych, samorzutnych (zdecydowana większość procesów przyrodniczych) entropia rośnie, uzyskując wartość maksymalną w stanie równowagi.

Entalpia swobodna

Łącząc I zasadę i II zasadę termodynamiki otrzymujemy nowe funkcje termodynamiczne. Warto się z nimi zapoznać, także z powodu podobieństwa ich nazw do już znanych nam terminów, co często może prowadzić do nieporozumień. Są to energia swobodna i entalpia swobodna

Energia swobodna  F = U - T·S      (U - energia wewnętrzna;  S - entropia;  T - temperatura)

Entalpia swobodna G = H - T·S        (H - entalpia;  S - entropia;  T - temperatura).
Entalpia swobodna nazywana jest także potencjałem termodynamicznym.

W procesie izotermicznym (T=const.) zmiana energii swobodnej (ΔF) jest równa pracy wykonanej przez układ.

W procesie izochorycznym (V=const) zmiana energii swobodnej wynosi 0 (ΔF=0), (oczywiście także w procesie izobaryczno-izochorycznym).

W procesach samorzutnych energia swobodna i entalpia swobodna układu maleją do minimum, a w stanie równowagi ich zmiany wynoszą 0:

 ΔF=0 dla stanu równowagi procesów izotermiczno-izochorycznych  (T=const.; V=const.)

ΔG=0 dla stanów równowagi procesów izotermiczno-izobarycznych  (T=const.; p=const.)

W procesach nieodwracalnych zmiana zarówno energii swobodnej jak i entalpii swobodnej ma wartość ujemną.

Równanie Arrheniusa

Wpływ temperatury na stałą szybkości reakcji opisuje równanie Arrheniusa:

gdzie: k - stała szybkości reakcji; A - współczynnik; E_A - energia aktywacji; R - stała gazowa; T - temperatura w kelwinach (e - liczba Eulera, podstawa logarytmu naturalnego).

Znajomość wartości współczynnika A oraz wartości energii aktywacji pozwala obliczyć stałą szybkości danej reakcji w różnych temperaturach, oraz pośrednio wnioskować o pewnych elementach mechanizmu badanej reakcji. Aby znaleźć konkretne wartości interesujących nas parametrów postępujemy jak niżej.

Po przekształceniu (zlogarytmowaniu) równania Arrheniusa otrzymujemy:

jeżeli podstawimy: 

otrzymamy równanie linii prostej :

Jak wynika z powyższego, znajdując doświadczalnie trzy - cztery wartości stałej szybkości reakcji w różnych temperaturach i rysując wykres zależności wartości ln k od odwrotności temperatury wyrażonej w kelwinach, przez ekstrapolację znajdujemy wartość wyrazu wolnego równania b = B = ln A, a to prowadzi prosto do wyznaczenia wartości współczynnika A = e^B

b = ln A = B

Ze stosunku wartości B/A możemy obliczyć wartość energii aktywacji E_A. Z powyższych rozważań wynika, że energia aktywacji jest niezależna od temperatury. W szerszym zakresie temperatur najczęściej nie jest to już prawdą. Jeśli dane doświadczalne nie spełniają równania Arrheniusa, możemy wnioskować, że mamy do czynienia ze złożonym procesem (wniosek odwrotny nie jest uprawniony).

 

 do strony głównej